BAB
I
PENDAHULUAN
I.1
Latar Belakang
Protein merupakan komponen utama dalaqm
semua sel hidup, baik tumbuhan maupun hewan. Pada sebagian beasar jaringan
tubuh, protein merupakan terbesar setelah air. Kira-kira dari 50% berada yang
terdiri atas unsur-unsur Karbon (50-55%). Hidrogen (±7%), Oksigen (±13%), dan
Nitrogen (± 16%). Banyak pula protein yang mengandung Belerang (S) dan Fosfor
(P) dalam jumlah sedikit (1-2%). Ada beberapa protein lainnya mengandung unsur
logam seperti Tembaga dan Besi (Sirajuddin, 2013).
Dalam kehidupan protein memegang peranan
yang penting. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena
adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator. Di samping
itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai
pengangkut Oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah salah satu
protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit
atau yang disebut antigen, juga suatu protein (Poedjiadi, 1994).
Protein dalam tubuh manusia diperoleh
dari bahan makanan, baik yang berasal dari hewan maupun tumbuhan. Protein yang
berasal dari hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan
disebut protein nabati. Sumber protein dari beberapa bahan makanan adalah
daging, telur, susu, ikan beras, kacang, dan buah-buahan. Protein dalam makanan
yang dikonsumsi manusia akan dipecah menjadi asam-asam amino dalam proses
pencernaan dengan dibantu oleh enzim seperti pepsin dan tripsin. Asam-asam
amino yang dihasilkan kemudian diserap oleh usus dan dibawah darah ke hati atau
didistribusikan ke jaringan-jaringan yang membutuhkan. Selain untuk pembentukan
sel-sel tubuh, protein dapat pulah digunakan sebagai bahan bakar apabila
keperluan tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak (Sirajuddin, 2013).
Protein mempunyai molekul besar dengan
bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh
asam atau oleh enzim, protein akan menghasilkan asam-asam amino. Ada 20 jenis
asam amino yang terdapat dalam molekul protein. Asam-asam ini terikat satu
dengan lain oleh ikatan peptida. Protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi,
pH, dan pelarut organik (Poedjiadi, 1994).
I.2
Tujuan Percobaan
I.2.1 Tujuan Umum
Adapun
tujuan umum dari percobaan ini yaitu :
1. Mengetahui
unsur-unsur utama penyusun protein
2. Mengetahui
sifat fisikokimia dari protein
3. Mengetahui
adanya molekul-molekul peptide dari protein
4. Mengidentifikasi
adanya asam amino dalam protein
5. Mengetahui
reaksi-reaksi yang terjadi pada identifikasi asam amino
6. Mengetahui
cara pemisahan suatu asam amino
I.2.2 Tujuan Khusus
Adapun
tujuan khusus dari percobaan ini yaitu :
1. Uji
elementer protein: Mengidentifikasi adanya unsur-unsur penyusun protein
2. Uji
kelarutan protein: Mengetahui daya kelarutan protein terhadap pelarut tertentu
3. Uji
pengendapan protein dengan garam: Mengetahui pengaruh larutan garam alkali dan
garam divalent konsentrasi tinggi terhadap sifat kelarutan protein
4. Uji
pengendapan protein dengan logam dan asam organik: Mengetahui pengaruh logam
berat dan asam organik terhadap sifat kelarutan protein
5. Uji
biuret: Membuktikan adanya molekul-molekul peptida dari protein
6. Uji
ninhidrin: Membuktikan adanya asam amino bebas dalam protein
7. Uji
xantroprotein: Membuktikan adanya asam amino tirosin, triptofan, atau
fenilalanin yang terdapat dalam protein
8. Uji
penentuan titik isoelektrik: Menentukan pH terbesar dari titik isoelektrik
I.3
Prinsip Percobaan
1. Uji susunan elementer protein
Semua jenis protein tersusun atas
unsur-unsur Karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen (O), dan Nitrogen (N). Ada pula
protein yang mengandung sedikit Belerang (S) dan Fosfor (P). Dengan metode
pembakaran atau pengabuan, akan diperoleh unsur-unsur penyusun protein, yaitu
C, H, O, dan N.
2. Uji kelarutan protein
Protein bersifat amfoter, yaitu dapat
bereaksi dengan larutan asam maupun basa. Daya larut protein berbeda di dalam
air, asam, dan basa. Sebagian ada yang mudah larut dan adapula yang sukar
larut. Namun, semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti eter atau
kloroform. Apabila protein dipanaskan atau ditambah etanol absolut, maka
protein akan menggumpal (terkoagulasi). Hal ini disebabkan etanol menarik
mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein.
3. Uji pengendapan protein dengan
garam
Pengaruh penambahan garam terhadap
kelarutan protein berbeda-beda, tergantung pada konsentrasi dan jumlah muatan
ionnya dalam larutan. Semakin tinggi konsentrasi dan jumlah muatan ionnya,
semakin efektif garam dalam mengendapkan protein. Peristiwa pemisahan atau
pengendapan protein oleh garam berkonsentrasi tinggi disebut salting out.
4. Uji pengendapan protein dengan
logam dan asam organic
Sebagian besar protein dapat diendapkan
dengan penambahan asam-asam organik seperti asam pikrat, asam trikloroasetat,
dan asam sulfosalisilat. Penambahan asam-asam menyebabkan terbentuknya garam
proteinat yang tidak larut. Kemudian, protein dapat pula mengalami denaturasi
irreversible dengan adanya logam-logam berat seperti Cu2+, Hg2+,
atau Pb2+ sehingga mudah mengendap.
5. Uji biuret
Ion Cu2+ (dari pereaksi
biuret) dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan
peptide yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu
(violet). Reaksi biuret positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih,
tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Reaksi pun positif
terhadap senyawa-senyawa yang mengandung gugus : -CH2NH2, -CSNH2,
-C(NH)NH2, dan –CONH2.
6. Uji ninhidrin
Semua asam amino atau peptide yang
mengandung asam α-amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk senyawa
kompleks berwarna biru. Namun, prolin dan hidroksiprolin menghasilkan senyawa
berwarna kuning.
7. Uji xantroprotein
Reaksi pada uji xantroprotein didasarkan
pada nitrasi inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Jika protein yang
mengandung cincin benzene (tirosin, triptofan, dan fenilalanin) ditambahkan
asam nitrat pekat, maka akan terbentuk endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan
terionisasi dan warnanya berubah menjadi jingga.
8. Uji penentuan titik isoelektrik
Titik isoelektrik tersusun atas asam. Dimana dalam titik isoelektrik harus
mencapai keseimbangan agar dapat mengendap. Dimana semakin jauh jarak asam dari
kenetralan, maka semakain dekat dengan titik isoelektrik. Sedangkan semakain
dekat jarak kenetralan dengan asam maka semakin jauh jarak untuk mencapai titik
isoelektrik.
I.4
Manfaat Percobaan
Adapun manfaat dari percobaan ini :
1. Untuk mengidentifikasi adanya unsur-unsur
penyusun protein
2. Untuk mengetahui daya kelarutan protein
terhadap pelarut tertentu
3. Untuk mengetahui pengaruh larutan garam
alkali dan garam divalent konsentrasi tinggi terhadap sifat
kelarutan protein
4. Untuk mengetahui pengaruh logam berat dan
asam organic terhadap sifat kelarutan
protein
5. Untuk membuktikan adanya molekul-molekul
peptide dari protein
6. Untuk membuktikan adanya asam amino bebas
dalam protein
7. Untuk membuktikan adanya asam amino tirosin,
triptofan, atau fenilalanin yang terdapat dalam protein
8. Untuk menentukan pH terbesar dari titik
isoelektrik
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Protein adalah senyawa organik yang banyak dijumpai alam semua makhluk hidup.
Protein terdiri dari karbon, hydrogen dan nitrogen dan umumnya juga mengandung
sulfur. Molekulnya berkisar antara 6000 hingga jutaan. Satu molekul protein
terdiri dari rantai panjang polipeptida. Polipeptida ini berasal dari asam.
Asam amino yang salaing berikatan dengan urutan yang khas. Ikantan teratur yang
berurutan ini dinamakan struktur primer protein. Polipeptida dapat melipat atau
menggulung yang menyebabkan timbulnya struktur sekunder. Struktur tersier asam
amino berbentuk tiga dimensi dari polipeptida yang menggulung atau melipat ini.
Struktur kuartener muncul polipeptida yang terlibat. Pemanasan dengan suhu
diatas 500C atau pemberian asam basah kuat akan membuat protein
kehilangan struktur tersiernya yang khas. Hal ini juga dapat menimbulkan
koagulat yang tak larut (misalnya patih telur). Proses ini dapat membuat sifat
hayatinya menjadi tidak aktif (Tanti, 2009).
Protein adalah suatu polipeptida yang
memiliki kira-kira 100 sampai 1.800 atau lebih residu asam amino. Protein
alamiah memiliki 20 jenis asam amino. Untuk setiap protein tertentu, urutan dan
jenis-jenis asam amino yang penyusunnya sangat spesifik. Suatu protein yang
hanya tersusun atas asam amino dan tidak mengandung gugus kimia yang lain
disebut protein sederhana. Contohnya : enzim ribonukleasida dan
khimotripsinogen. Namun, banyak protein yang mengandung bahan lain selain asam
amino seperti derivat vitamin, lipid, atau karbohidrat. Protein disebut protein
konjugasi. Bagian yang bukan asam amino dari jenis protein ini disebut gugus
prostetik. Contohnya, lipoprotein mengandung lipit dan glikoprotein mengandung
gula (Sirajuddin, 2013).
Kita memperoleh protein dari makanan
yang berasal dari hewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut
protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati.
Beberapa makanan sumber protein adalah daging, telur, susu, ikan, beras,
kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan. Protein mempunyai molekul
besar dengan bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Dengan cara
hidrolisis oleh asam atau oleh enzim, protein akan menghasilkan asam-asam
amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam molekul protein. Asam-asam
amino ini terikat satu dengan lain oleh ikatan peptide. Protein mudah dipengaruhi
oleh suhu tinggi, pH dan pelarut organik (Poedjiadi, 1994).
Penggolongan protein ditinjau dari
strukturnya dapat dibagi dalam dua golongan besar, yaitu golongan protein
sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan protein sederhana adalah
protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam amino, sedangkan protein
gabungan adalah protein yang terdiri atas protein dan gugus bukan protein.
Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid, atau
asam nukleat (Poedjiadi, 1994).
Protein sederhana dapat dibagi dalam dua
bagian menurut bentuk molekulnya:
1. Protein fiber
Molekul protein ini terdiri atas
beberapa rantai polipeptida yang memanjang dan dihubungkan satu dengan lain
oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat atau serabut yang
stabil. Struktur protein fiber telah banyak diteliti dengan menggunakan
analisis difraksi sinar X. Ciri khas protein fiber yang terdapat pada beberapa
jenis protein yang termasuk golongan ini antara lain ialah (Poedjiadi, 1994) :
a. konfigurasi alfa heliks pada
keratin
b. lembaran berlipat parallel dan
anti parallel pada protein sutera alam
c. heliks tripel pada kolagen
Sifat umum dari protein fiber adalah
tidak larut dalam air dan sukar diuraikan oleh enzim. Kolagen adalah suatu
jenis protein yang terdapat pada jaringan ikat. Protein ini mempunyai struktur
heliks tripel dan terdiri atas 25% glisin dan 25% lagi prolin dan hidroksi
plorin, tetapi tidak mengandung sistein, sisti, dan triptofan. Kolagen tidak
larut dalam air dan tidak dapat diuraikan oleh enzim. Namun kolagen dapat
diubah oleh pemanasan dalam air mendidih, oleh larutan asam atau basa encer
menjadi gelatin yang mudah larut dan dapat dicernakan. Hamper 30% dari protein
dalam tubuh adalah kolagen. Ada jenis protein yang terdapat dalam jaringan
elastic dan dalam banyak hal serupa dengan kolagen, tetapi tidak dapat diubah
menjadi gelatin. Protein ini disebut elastin (Poedjiadi, 1994).
2. Protein
globular
Umumnya berbentuk bulat atau elips dan
terdiri atas rantai polipeptida yang berlipat. Beberapa jenis protein globular
adalah albumin, globulin, histon dan bagian putih telur (Poedjiadi, 1994).
Pada
hewan tingkat tinggi, protein yg Terdapat sebagai bagian dari makanannya,
dihidrolisis terlebih dahulu sebelum dimanfaat kan lebih lanjut. Peristiwa itu
berlangsung dalam saluran pencernaan seperti lambung(stomach) dan dalam
usus kecil(intestine). Pengurayan protein yan dinamakan proteolisis itu
dikatalisis oleh enzim-enzim tertentu. Pemecahan protein yg pertama kali
terjadi dalam lambung. Enzim yg aktif mendekradasi polimer tersebut adalah pepsin
yg disekreskn oleh sel tertentu dalam bentuk non-aktifnya yaitu pepsinogen. Enzim
ini baru aktif apabila PH tempat enzim
bekerja itu rendah (PH 2-3) dan secara
otokatalitik berubah menjadi pepsin. Asam amino bebas yang dihasilkan
oleh pepsin ini sedikit sekali. Potongan peptide hasil degraradasinya juga masik
cukup panjang (Martoharsono, 2006).
Dari
reasi di atas dapat di ketahui bahwa pda umumnya tripsin bebas yang mengubah
zimogen menjadi enzim aktif. Masing-masing enzim yang berada dalam keadaan
aktif tersebut dapat menghidroliis protein sehingga ahirnya terbentuk asam
amino bebas. Walaupun enzim tersebut semuanya dapat menghidrolisis protein akan
tetapi spesifitasnya tidak sama. Misalnya tripsin (sebuah endo enzim)
menghidrolisi ikatan peptida pada protein yang gugus CO nya mempunyai arginin
atau lisin (Martoharsono, 2006).
Salah satu perubahan yang terjadi pada asam amino adalah proses
oksidasi, setelah gugs aminonya dihilangkan terlebih dahulu, jalan tepi
tergantung dari jenis asam aminonya.
1.
Enzim yang menyerang ikatan peptid dari sisi
terminal karbosil bebas rantai polipeptida yang bersangkutan.
2.
Enzim yang menyerang ikatan peptida dari sisi
terminal amino bebas.
Dua sub-golongan enzim tersebut diatas secara bertahap menghasilkan
asam amino bebas, satu persatu. Sub golongan pertama dinamakan karboksi-pptidase
dan yang kedua disebut amino-peptidse, kedua-duanya dalah ekso-
enzim. Sebaliknya dari enzim-enzim ekso,adalah enzim endo, yg menyerang
ikatan peptide yg ada dalam iktan rantai, enzim-enzim tersebut dikenal dengan
nama ber-ahiran-in, misalnya pepsin, papin,bromelin dan tripsin (Martoharsono,
2006).
Protein
mempunyai beberapa fungsi yaitu (Yuniastuti, 2008) :
1) membentuk
jaringan baru dalam masa pertumbuhan dan perkembangan tubuh, 2) memelihara
jaringan tubuh, memperbaiki serta mengganti jaringan yang rusak atau mati
2) menyediakan
asam amino yang diperlukan untuk membentuk enzim pencernaan dan metabolism
serta antibody yang diperlukan
3) mengatur
keseimbangan air yang terdapat dalam tiga kompartemen yaitu intraseluler, ekstraseluler
dan intravaskuler
4) mempertahankan
kenetralan (asam-basa) tubuh
Di bagian muka telah dicantumkan daftar yang memuat faktor protein untuk
menentukan nilai energi, dapatnya daftar ini diwujudkan karena pakar peneliti
telah menemukan bahwa komposisi protein memang mengandung unsur karbon, dengan
demikian maka jelas protein dapat berfungsi sebagai sumber energi pula. Umumnya
protein-protein akan berfungsi demikian yaitu apabila tersedianya karbohidrat
dan juga lemak di dalam tubuh tidak mencukupi kebutuhan yang diperlukan tubuh
untuk melakukan berbagai kegiatan internal dan eksternal (Yuniastuti, 2008).
Protein adalah polimer dari asam-asam amino (asam-asam alfa amino).
Massa molekul relatif (Mr) protein berkisar dari 6000 sampai lebih dari 50
juta. Oleh karena itu protein dapat berupa molekul raksasa dan larutannya dalam
air tergolong sistem koloid. Pada berbagai jenis protein, disamping asam amino
juga mengandung zat lain seperti ion-ion logam (misalnya ion Fe2+,
Zn2+ dan Mg2+), asam nukleat, asam fosfat dan lain-lain.
Berdasarkan jenis senyawa penyusunnya, protein dapat dibedakan atas protein
tunggal dan protein mejemuk (Rohman, dkk, 2007).
Dalam keadaan tersedianya karbohidrat yang tidak mencukupi, maka untuk
menyediakan energi sejumlah karbon yang terkandung dalam protein akan
dimanfaatkan seperlunya sehingga berlangsungnya pembakaran, sejumlah protein
lainnya digunakan memenuhi fungsi yang sebenarnya yaitu untuk pembentukan
jaringan. Dalam membantu terpenuhinya energi tadi ternyata menurut penelitian,
protein untuk tiap gramnya mensuplai empat kalori, dengan demikian untuk
mencukupi kekurangan energi 210 kalori misalnya diperlukan sekitar 52,5 gram
protein (Yuniastuti, 2008).
Pencernaan protein dimulai dari lambung dan juga pada usus halus dengan
kegiatan sebagai berikut: lambung oleh enzim: pepsin, dan gastrik proteas (dari
lambung) protein dicerna sampai berbentuk sederhana seperti polipeptida. Bagian
ini kemudian masuk ke usus halus. Selanjutnya, di usus halus adakalanya protein
dicerna di bagian usus oleh khimotripsin dan tripsin (dari pancreas). Enzim ini
memotong polipeptida menjadi bentuk peptida yang lebih sederhana. Karbosikpeptidase,
aminopeptidase, dipeptidase menyerang asam, dan bagian akhir dari peptide
kemudian menjadukan asam amino bebas yang kemudian diserap oleh dinding halus
(Rohman, dkk, 2007).
Dalam molekul protein, asam-asam amino saling dirangkaikan melalui
reaksi gugusan karboksil asam amino yang satu dengan gugusan amino dari asam
amino yang lain, sehingga terjadi ikatan yang disebut ikatan peptida. Ikatan
peptida ini merupakan ikatan tingkat primer. Dua molekul asam amino yang saling
diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila tiga asam amino,
tripeptida dan bila lebih banyak lagi disebut polipeptida (Rohman, dkk, 2007).
Protein sebagai pembentuk energi, angka energi yang di tunjukkan akan
tergantung dari macam dan jumlah bahan makanan nabati dan hewani yang
dikonsumsi manusia setiap harinya. Sebagai patokan untuk menentukan nilai
energi yang diberikan oleh protein dalam
tubuh manusia. Unit pembangunan dalam semua jenis protein adalah asam amino
(AA). Berbagai jenis asam amino membangun sel dan jaringan tubuh berbagai
spesifik, seperti kolagen terdapat dalam jaringan ikat tubuh, miosin dalam
jaringan otot, hemoglobin dalam sel darah merah, sel enzim, dan hormon insulin
(Rohman, dkk, 2007).
Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat
hubungannya dengan proses-proses kehidupan. Semua hayat hidup sel berhubungan
dengan zat gizi protein. Nama protein berasal dari kata Yunani protebos, yang
artinya “yang pertama” (Rohman, dkk, 2007).
BAB
III
METODE PERCOBAAN
III.1
Alat dan Bahan
1.
Uji Susunan Elementer Protein
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, alat pemanas, cawan porselin, gegep, dan gelas obyek.
Adapun bahan yang digunakan ialah
albumin telur, gelatin, larutan NaOH 10%, larutan Pb-asetat 5%, larutan HCl
pekat, dan kertas lakmus.
2.
Uji Kelarutan Protein
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, pipet ukur, dan rak tabung.
Adapun bahan yang digunakan ialah
albumin telur, gelatin, air suling, larutan HCl 10%, larutan NaOH%, alcohol
96%, dan kloroform.
3.
Uji Pengendapan Protein dengan Garam
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, pipet ukur, pipet tetes, dan rak tabung.
Adapun bahan yang digunakan ialah
albumin telur, larutan (NH4)2SO4 jenuh,
larutan NaCl 5%, larutan BaCl2 5%, larutan CaCl2 5%, dan
MgSO4 5%.
4.
Uji Pengendapan Protein dengan Logam dan Asam Organik
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, pipet ukur, dan rak tabung.
Adapun bahan yang digunakan ialah
albumin telur, asam trikloroasetat (TCA) 10%, asam sulfosalisilat 5%, larutan
HgCl2 5%, larutan CuSO4 5%, larutan Pb-asetat
5%.
5.
Uji Biuret
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, pipet ukur, pipet tetes, dan rak tabung.
Adapun bahan yang digunakan ialah
larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 0,5%, dan glisin 2%, larutan NaOH 10%,
dan larutan CuSO4 0,2%.
6.
Uji Ninhidrin
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, rak tabung, pipet ukur, pengatur waktu, dan alat pemanas.
Adapun bahan yang digunakan ialah
larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 0,5%, pepton 0,5%, dan pereaksi
ninhidrin 0,1%.
7.
Uji Xantroprotein
Adapun alat yang digunakan ialah
tabung reaksi, alat pemanas, pipet ukur, pipet tetes, dan rak tabung reaksi.
Adapun bahan yang digunakan ialah
larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 0,5%, larutan HNO3 pekat, dan
larutan NaOH 10%.
8.
Uji Penentuan Titik Isoelektrik
Adapun alat yang digunakan pada
ialah tabung reaksi, kertas lebel, pipet ukur, rak tabung, dan sikat tabung.
Adapun bahan yang digunakan
ialah larutan kasein netral, larutan baffer asetat 3,8, larutan baffer asetat
4,7, larutan baffer asetat 5,0, larutan baffer asetat 5,3, larutan baffer
asetat 5,9, tissu roll, dan sunlight.
III.2
Prosedur Percobaan
1.
Uji Susunan Elementer Protein
A.
Uji Adanya Unsur C, H, O, dan N
1. Dimasukkan 1 ml albumin telur ke dalam cawan porselin
2. Ditaruhlah kaca obyek di atasnya, kemudian dipanaskan
3. Diperhatikan adanya pengembunan pada gelas obyek, yang menunjukkan
adanya Hidrogen dan Oksigen
4. Diambil gelas obyek, lalu diamati bau yang terjadi. Bila tercium bau rambut terbakar,
berarti protein mengandung unsure Nitrogen
5. Jika terjadi pengarangan, berarti ada atom Karbon
6. Diulangi percobaan menggunakan serbuk gelatin
B.
Uji Adanya Atom N
1. Dimasukkan 1 ml larutan albumin telur ke dalam tabung reaksi
2. Ditambahkan 1 ml NaOH 10%, kemudian dipanaskan
3. Diperhatikan bau ammonia yang terjadi dan ujilah uapnya dengan kertas lakmus merah
yang telah dibasahi aquades
4. Terbentuknya bau ammonia menunjukkan adanya N
5. Diulangi percobaan menggunakan serbuk gelatin
C.
Uji Adanya Atom S
1. Dimasukkan 1 ml albumin telur ke dalam tabung reaksi
2. Ditambahkan 1 ml NaOH 10%, kemudian dipanaskan
3. Ditambahlkan 4 tetes larutan Pb-asetat
4. Bila larutan menghitam, berarti PbS terbentuk, kemudian ditambahkan
4 tetes HCl pekat dengan hati-hati
5. Diperhatikan bau khas belerang dari belerang yang teroksidasi
6. Diulangi percobaan menggunakan serbuk gelatin
2.
Uji Kelarutan Protein
Adapun prosedur kerja dari
percobaan ini :
1. Disediakan 5 tabung reaksi, masing-masing diisi
dengan : air suling, HCl 10%, NaOH 40%, alcohol 96%, dan
kloroform sebanyak 1 ml
2. Ditambahkan 2 ml larutan albumin telur pada setiap tabung
3. Dikocok dengan kuat, kemudian diamati sifat kelarutannya
4. Diulangi percobaan dengan menggunakan gelatin
3.
Uji Pengendapan Protein dengan Garam
Adapun prosedur kerja dari
percobaan ini :
1. Disediakan 5 tabung reaksi, masing-masing diisi
dengan 2 ml albumin telur
2. Pada tabung 1, 2, 3, 4, dan 5 berturut-turut
ditambahkan larutan NaCl 5%, BaCl2 5%, CaCL2 5%, MgSO4
5%, dan (NH4)2SO4 jenuh setetes demi setetes
sampai timbul endapan
3. Selanjutnya, ditambahkan kembali larutan-larutan
garam secara berlebihan
4. Dikocoklah tabung, kemudian diamati perubahan
yang terjadi
4.
Uji Pengendapan Protein dengan Logam dan Asam Organik
Adapun prosedur kerja dari
percobaan ini :
1. Disediakan 5 tabung reaksi yang bersih,
masing-masing diisi dengan 2 ml larutan albumin telur
2. Pada tabung 1, 2, 3, 4, dan 5 berturut-turut
ditambahkan 10 tetes larutan asam trikloroasetat 10%, asam sulfosalisilat 5%,
CuSO4 5%, HgCl2 5%, dan Pb-asetat 5%
3. Dikocok setiap tabung dan diamati perubahan yang terjadi
5.
Uji Biuret
Adapun prosedur kerja dari
percobaan ini :
1. Disediakan 4 tabung reaksi yang bersih, lalu masing-masing
diisi dengan larutan albumin, kasein, gelatin, dan glisin sebanyak 2 ml
2. Ditambahkan pada setiap tabung 1 ml NaOH 10%, dan
3 tetes CuSO4 0,2%
3. Dicampur dengan baik
4. Diamati perubahan warna yang terjadi
6.
Uji Ninhidrin
Adapun prosedur kerja dari
percobaan ini :
1. Disediakan 4 tabung reaksi yang bersih, lalu
masing-masing diisi dengan larutan albumin, kasein, gelatin, dan pepton
sebanyak 2 ml
2. Ditambahkan 5 tetes pereaksi ninhidrin pada setiap tabung
3. Dipanaskan di atas pemanas air hingga mendidih selama 5 menit
4. Diamati perubahan warna yang terjadi
7.
Uji Xantroprotein
Adapun prosedur kerja dari
percobaan ini :
1. Disediakan 4 tabung reaksi yang bersih dan
masing-masing diisi dengan larutan albumin, gelatin, dan kasein sebanyak 2 ml
2. Pada setiap tabung, ditambahkan 1 ml HNO3
pekat. Perhatikan adanya endapan putih yang terbentuk
3. Kemudian dipanaskan selama 1 menit dan diamati
terbentuknya warna kuning
4. Didinginkan di bawah air kran, lalu ditambahkan
NaOH 10% setetes demi setetes melalui dinding tabung hingga terbentuk lapisan
5. Diperhatikan perubahan warna yang terjadi
8.
Uji Penentuan Titik Isoelektrik
Adapun
prosedur kerja dari percobaan ini :
1.
Disiapkan 5 tabung reaksi yang bersih dan kering
lalu masing-masing diisilah dengan 1 ml larutan kasein netral.
2.
Pada setiap tabung, ditambahkan 1 ml larutan buffer
asetat masing-masing dari pH: 3,8 : 4,7 : 5,0 : 5,3 : dan 5,9.
3.
Dikocoklah campuran dengan baik, lalu dicatat
derajat kekeruhannya setelah 0, 10, dan 30 menit.
4.
Diperhatikan hasilnya, yaitu pada tabung berapa
terbentuk endapan maksimal.
5.
Selanjutnya, dipanaskan semua tabung diatas penangas
air.
6.
Diamati hasilnya. Pembentukan endapan keseluruhan
paling cepat atau paling banyak merupakan titik isoelektrik (TI) kasein netral.
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
IV.1 Hasil Pembahasan
IV.1.1 Tabel Pengamatan
1.
Uji
Susunan Elmenter Protein
a.
Uji
Unsur C, H, dan O
No
|
Zat Uji
|
Hasil Pengamatan (+/-)
|
||
Pengarangan
( C)
|
Bau rambut terbakar (N)
|
Pengembunan
|
||
1
2
|
Albumin
Gelatin
|
+
+
|
+
+
|
+
+
|
b.
Uji
Unsur N
No
|
Perlakuan
|
Hasil Pengamatan (+/-)
|
|
Bau Amoniak
(N)
|
Kertas Lakmus Merah (N)
|
||
1
2
|
Albumin + 1 ml NaOH 10% + dipanaskan
Gelatin + 1 ml NaOH 10% + dipanaskan
|
+
+
|
+
+
|
c.
Uji
Unsur S
No
|
Perlakuan
|
Hasil Pengamatan(+/-)
|
|
PbS
|
S
|
||
1
2
|
Albumin + 1 ml NaOH 10 % +
dipanaskan + 4 tetes Pb asetat + 4 tetes HCl pekat
Gelatin 1 ml NaOH 10 % +
dipanaskan + 4 tetes Pb asetat + 4 tetes HCl pekat
|
Menghitam
Bening kekuningan
|
+
-
|
2.
Uji
Kelarutan Protein
Hasil Larut/ Tidak Larut
|
Tabung 1 ( 1 ml air + 2 ml albumin/ gelatin
|
Tabung 2 ( 1 ml HCl + 2 ml albumin/ gelatin
|
Tabung 3 ( 1 ml NaOH 40% + 2 ml albumin/ gelatin
|
Tabung 4 ( 1 ml alcohol 96% + 2ml albumin/
gelatin
|
Tabung 5( 1 ml klorofor + 2 ml albumi/ gelatin
|
Albumin
Gelatin
|
Larut
Larut
|
Larut
Larut
|
Larut
Larut
|
Larut
Larut
|
Tidak larut
Tidak larut
|
3.
Uji
Pengendapan Protein Dengan Protein
Hasil
|
Tabung 1 (albumin+ NaCl 5%)
|
Tabung 2 (albumin+ BaCl 5%)
|
Tabung 3 (albumin+ CaCl 5%)
|
Tabung 4 (albumin+ MgSO4 5%)
|
Tabung 5 ( albumin + (NH4)2SO4
jenuh)
|
Endapan banyak/ endapan sedikit
|
+
|
++++
|
+++
|
++
|
+++++
|
4.
Uji
Pengendapan Protein Dengan Logam Dan Asam Alkali
Hasil
|
Tabung 1 (albumin + TCA 10%)
|
Tabung 2 (albumi-n + sulfosali-silat 5%)
|
Tabung 3 (albumi-n CuSO4 5 %)
|
Tabung 4 (albumi-n + HgCl2 5%)
|
Tabung 5
(albumin + Pb-asetat 5%)
|
Banyak endapan/ sedikit endapan
|
+++++
|
++
|
++++
|
+++
|
+
|
5.
Uji
Biuret
No
|
Zat Uji
|
Hasil Uji Biuret
|
Polipeptida (+/)
|
1
2
3
4
|
Albumin 2 %
Gelatin 2 %
Kasein 2 %
Glisin 2 %
|
Ungu
Ungu
Biru
Bening
|
+
+
-
-
|
6.
Uji
Ninhidrin
No
|
Zat Uji
|
Hasil Uji Ninhidrin
|
Asam amino bebas (+/)
|
1
2
3
4
|
Albumin 2 %
Gelatin 2 %
Kasein 0,5 %
Pepton 2 %
|
Ungu
Ungu
Bening
Ungu
|
+
+
-
+
|
7.
Uji
Xantroprotein
No
|
Zat Uji
|
Hasil Uji Xantroprotein
|
Tirosin/Triptofan/ Fenilalainin (+/-)
|
1
2
3
|
Albumin 2 %
Gelatin 2 %
Kasein 0,5 %
|
Endapan kuning warna jingga
Tetap bening
Tetap bening
|
+
-
-
|
8.
Uji
Penentuan Titik Isoelektrik
No Tabung
|
pH
|
Pengamatan Endapan, Seikit Atau Banyak
|
1
2
3
4
5
|
3,8
4,7
5,0
5,3
5,9
|
Banyak ndapan
Tidak ada endapan
Sedikit endapan
Sedikit endapan
Tidak ada endapan
|
IV.1.2 Gambar
IV.1.3 Reaksi
1.
Uji Susunan Elementer Protein
2.
Uji Kelarutan Protein
3.
Uji Pengendapan Protein dengan
Garam
4. Uji
Pengendapan Protein dengan Logam dan Asam Organik
5. Uji
Biuret
6.
Uji Ninhidrin
7.
Uji Xantroprotein.
8. Uji
Penentuan Titik Isoel
IV.1
Pembahasan
1.
Uji
Susunan Elementer Protein
Pada percobaan uji susunan elementer
protein digunakan larutan uji albumin dan gelatin yang dimasukkan dalam cawan
porselin dan diletakkan gelas obyek di atas larutan uji. Setelah beberapa saat
dipanaskan, terjadi pengembunan pada kedua gelas objek. Hal ini menandakan pada
kedua zat uji terdapat unsur hidrogen dan oksigen, dimana jika kedua unsur ini
berikatan, maka akan membentuk unsur
yang dalam bentuk gas karena pemanasan. Sedangkan pada pengamatan bau rambut terbakar
untuk membuktikan adanya unsur nitrogen, keduanya positif memiliki/menghasilkan
bau rambut terbakar. Hal ini dikarenakan bahwa di dalam rumus empiris kedua
larutan sama-sama memiliki unsur nitrogen. Lalu pada uji Karbon, terbukti pada
kedua larutan positif mengandung karbon. Hal ini, ditandai oleh adanya pada
hasil pemanasan kedua larutan tersebut menyisakan gumpalan hitam (arang).
Sedangkan pada pengujian untuk mengetahui adanya unsur belerang, pada saat
dimasukkan albumin ditambah dengan NaOH lalu dipanaskan dan ditambahkan Pb-asetat
terjadi penghitaman pada larutan tersebut. Sedangkan, saat dilakukan perlakuan
yang sama pada gelatin, menunjukkan hasil yang negatif. Mengapa? Karena pada
struktur molekul albumin (protein), mampu mengikat unsur lain seperti belerang
(S) dan Fosfor (P), sedangkan pada gelatin tidak, karena dalam struktur molekul
gelatinm hanya mampu mengikat Karbon, Nitrogen, Hidrogen dan Oksigen.
2.
Uji
Kelarutan Protein
Pada percobaan uji kelarutan
protein, digunakan larutan uji air suling, HCl, NaOH, Alkohol, Kloroform yang
ditambahkan dengan albumin dan gelatin. Tujuannya ialah untuk mengetahui daya
kelarutan protein terhadap pelarut tertentu.
Bahan uji yang digunakan
adalah albumin dan gelatin. Ketika bahan uji direaksikan pada air suling, HCl,
NaOH, dan alkohol yang semuanya menunjukkan bahwa hanya terbentuk 1 fase saja
yang menandakan albumin dan gelatin larut. Sedangkan, ketika bahan uji
direaksikan pada kloroform, kedua bahan uji tersebut tidak larut. Mengapa?
Karena kloroform merupakan pelarut lemak.
3.
Uji
Pengendapan Protein
Pada percobaan uji pengendapan protein,
kami menggunakan larutan uji larutan (NH4)2SO4
jenuh, NaCl, BaCl2, CaCl2, dan MgSO4 yang
ditambahkan dengan larutan albumin. Setelah dikocok menghasilkan adanya endapan
pada tiap tabung, hanya kadarnya yang berbeda. Pada tabung yang berisi (NH4)2SO4
jenuh menghasilkan endapan yang paling banyak dari pada yang lain. Hal ini
terjadi karena pengaruh penambahan garam terhadap kelarutan protein
berbeda-beda, tergantung pada konsentrasi dan jumlah muatan ion garam tersebut.
Penambahan garam mempengaruhi kelarutan protein karena garam tersebut
menyebabkan terganggunya kestabilan sistem koloid protein yang disebabkan
turunnya kestabilan muatan elektrostatik oleh muatan ion pada garam. Peristiwa
pemisahan atau pengendapan protein oleh garam berkonsentrasi tinggi disebut
salting out. Banyak, sedikit endapan yang terbentuk dari hasil percobaan
dipengaruhi oleh tinggi dan rendahnya konsentrasi dan jumlah muatan ion garam
yang digunakan untuk mengendapkan albumin tersebut. Semakin tinggi konsentrasi
dan jumlah muatan ion garam, semakin efektif garam tersebut untuk mengendapkan
protein atau albumin.
4.
Uji
Pengendapan dengan Logam dan Asam Organik
Pada percobaan uji pengendapan protein
dengan logam berat dan asam organik digunakan larutan uji TCA, asam
sulfosalisilat, CuSO4, HgCl2, dan Pb-asetat. Tujuannya
adalah untuk mengetahui pengaruh logam berat dan asam organik terhadap sifat
kelarutan protein.
Pengendapan protein pada percobaan ini
terjadi karena ion positif logam berikatan dengan ion negatif protein dan ion
negatif asam yang berikatan dengan ion
positif protein. Dalam suasana asam, molekul protein akan membentuk ion
positif, sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Berdasarkan
dengan sifat tersebut, putih telur atau susu dapat digunakan sebagai antidatum
atau penawar racun apabila orang keracunan logam berat.
5.
Uji
Biuret
Pada percobaan uji biuret digunakan
larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 0,5%, dan glisin 2% yang setiap larutan
di reaksikan dengan 2ml NaOH 10% dan 6 tetes
Cu
0,2%. Tujuan dari percobaan ini adalah untuk
membuktikan adanya molekul-molekul peptida dari protein.
Dari hasil percobaan kami diperoleh
hasil larutan albumin dan gelatin membentuk kompleks berwarna ungu. Hal ini
terjadi karena ion Cu2+ (dari pereaksi biuret) dalam susunan basa
akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun
protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu. Pada kasein berwarna biru,
sedangkan pada glisin tidak terjadi perubahan warna disebabkan reaksi biuret
negatif untuk senyawa asam amino bebas atau dipeptida serta reaksi biuret hanya
positif terhadap senyawa-senyawa yang mengandung dua gugus:
6.
Uji
Ninhidrin
Pada percobaan kami menggunakan larutan
uji albumin, gelatin, kasein, dan pepton dengan ditambahkan pereaksi ninhidrin
dan dipanaskan. Pada larutan uji albumin, pepton, dan kasein terjadi perubahan
warna menjadi kompleks ungu. Pemanasan
dengan Ninhidrin menghasilkan produk berwarna ungu pada semua asam amino yang mempunyai
gugus L α-amino bebas. Dari hasil pengamatan diperoleh hasil bahwa dari larutan
yang diuji, hanya gelatin yang menunjukkan uji negatif terhadap ninhidrin. Hal
ini disebabkan karena pada gelatin tidak mengandung sedikitnya satu gugus
karboksil dan amino yang terbuka. Sedangkan pada gelatin terjadi perubahan
warna menjadi bening karena dua molekul ninhidrin yang bereaksi dengan NH3
setelah asam amino tersebut dioksidasi.
7.
Uji
Xantroprotein
Pada percobaan kami menggunakan larutan
uji albumin, gelatin, dan kasein ditambah dengan HNO3 lalu
dipanaskan dan ditambahkan NaOH. Tujuan dari percobaan ini adalah untuk
membuktikan adanya asam amino tirosin, tripofan, atau fenilanin yang terdapat
dalam protein.
Pada albumin terdapat 2 fase yang membatasi
batas lapisan. Hal ini disebabkan protein yang mengandung cicin benzena
(tirosin, triptofan, dan fenilalanin) yang ditambahkan asam nitrat pekat, akan
terbentuk endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning jika dipanaskan. Karena
senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya
berubah menjadi jingga. Sedangkan pada gelatin dan kasein tidak terbentuk warna
jingga sehingga tidak membuktikan adanya tirosin, tiptofan, dan fenilalanin.
8.
Uji
Penentuan Titit Isoelektrik
Pada percobaan kami menggunakan larutan
kasein netral yang ditambahkan larutan buffer dengan pH masing-masing 3,8 : 4,7
: 5,0 : 5,3 : dan 5,9. Tujuan dari percobaan ini adalah mengetahui titik
isoelektrik (pH isoelektrik) dari protein secara kualitatif.
Dari hasil percobaan ini dapat dilihat
bahwa pada yang ditambahkan larutan buffer dengan pH 3,8 lah yang memiliki banyak endapan, larutan buffer
dengan pH 5,0 dan 5,3 terdapat sedikit endapan, dan larutan buffer dengan pH
4,7 dan 5,9 yang tidak memiliki endapan. Hal ini dapat terjadi karena ketika
protein mencapai titik isoelektriknya, maka daya kelarutan protein minimal,
sehingga menyebabkan protein mengendap. Jika di hubungkan dengan kondisi pH di
dalam tubuh manusia atau mahluk hidup, maka perlu diketahui bahwa setiap bagian
jaringan dalam tubuh manusia memiliki pH yang berbeda-beda ditambah lagi oleh
teori bahwa protein merupakan amvoter, maka dapat disimpulkan bahwa titik
isoelektrik suatu protein hanya menyesuaikan diri dengan lingkungannya atau
bergantung pada keadaan lingkungannya.
BAB V
PENUTUP
V.1 Kesimpulan
1.
Protein
tersusun atas unsur Karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen (O), dan Nitrogen (N),
ada juga yang mengandung sedikit Belerang (S) dan Fosfor (P).
2. Protein
dapat larut pada pelarut polar, semi polar,asam dan basa dan tapi tidak larut
pada pelarut non-polar.
3.
Protein
akan mengendap bila ditambahkan dengan garam yang mempunyai konsentrasi tinggi
dan begitupun sebaliknya
4.
Pengaruh logam
berat dan asam organik terhadap sifat kelarutan protein adalah logam berat dan
asam organik ketika berikatan dengan protein akan membentuk endapan.
5.
Ion
(dari pereaksi) dalam susunan basa akan
bereaksi dengan polipeptida atau ikat-ikatan peptida yang menyusun protein
membentuk senyawa kompleks berwarna ungu.
6.
Hasil dari
larutan yang diuji, hanya gelatin yang menunjukkanuji negative terhadap
ninhidrin.
7.
Senyawa nitro
yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya berubah menjadi
jingga. Sedangkan, pada gelatin dan kasein tidak terbentuk warna jingga sehigga
tidak membuktikan adanya tirosin, tiptofan, dan fenilanin.
8.
Titik
isoelktrik ditentukan oleh lingkungan. Karena protein merupakan amvoter, maka
pH isoelektriknya bisa pada keadaan asam ataupun basa.
V.2
Saran
1.
Untuk
Dosen
Semoga jam mengajarnya bisa di
tambahkan
2.
Untuk
Asisten
Sebaiknya memberikan pemberitahuan
dan kesempatan waktu sekitar 10 menit bagi praktikan untuk menunaikan shalat,
ketika tiba waktu menunaikannya.
3.
Untuk
Laboratorium
Kelengkapan bahan saat praktik sangat di butuhkan guna
mendapatkan hasil yang maksimal dan sesuai dengan permintaan dari penuntun.
4.
Untuk
Kegiatan Praktikum
Ada baiknya ketika pengambilan bahan untuk praktikum,
cukup, satu atau dua orang saja, guna menghindari ada bahan yang tumpah.
DAFTAR PUSTAKA
Martoharsono,
Soeharsono. 2006.Biokomia 2. Yogyakarta:
Gadjah Mada University
Press.
Poedjiyadi , Ana dan titin
supryanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta
: Penerbit
Universitas Indonesia.
Rohman, Abdul, dkk. 2007. Analisis Makanan. Jogjakarta: Gadja Mada
University Press.
Saifuddin,
Sirajuddin. 2013. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar. Laboratorium Terpadu
Kesehatan Masyarakat Regional Indonesia Timur. Universitas Hasanuddin.
Tanti.
2009. Protein. Terhubung berkala (http://id.shvoong.com/exact sciences/
biology/1902571-Protein) diakses 4 Juni 2013
Yuniastuti, Ari.
2008. Gizi dan Kesehatan. Yogyakarta: Graha Ilmu.
3. Jawaban Pertanyaan Penuntun
1. Uji Susunan Elementer Protein
1. Pada
percobaan, unsur apa yang membedakan albumin dan gelatin?
Jawab: pada albumin
terdapat unsure P dan S sedangkan gelatin tidak ada.
2. Sebutkan
jenis asam amino yang mengandung unsur tersebut serta tuliskan struktur
kimianya!
Jawab: Fosfor, besi
iodium dan cobalt.
3. Tuliskan
reaksi terbentuknya bau khas belerang pada uji adanya atom S!
Jawab: 1. Unsur yang
membedakan albumin dan galatin adalah:
albumin: pada unsure H dan O.
2.
asam amino, fosfor, besi, iodium, dan cobalt.
2.
Uji
Kelarutan Protein
1. Meskipun
protein termasuk senyawa organic, tetapi tidak larut dalam pelarut seperti eter
atau kloroform. Mengapa ?
Jawab:
Karena eter dan kloroform bersifat nonpolar sehingga tidak dapat larut dalam
pelarut lemak.
3.
Uji
Pengendapan Protein Dengan Garam
1. Jelaskan
mengapa dengan penambahan garam berkonsentrasi tinggi kelarutan protein menjadi
berkurang, sehingga dapat mengendap?
Jawab:
Karena semakin tinggi konsentrasi dan jumlah muatan ionnya, semakin efektif
garam dalam mengedapkan protein.
2. Pada
percobaan manakah garam yang lebih efektif untuk mengendapkan protein? Mengapa?
Jawab:
Pengaruh penambahan garam terhadap kelarutan berbeda-beda tergantung pada
konsetrasi dan jumlah muatan ionnya dalam larutan semakin tinggi kosentrasi dan
jumlah muatan ionnya semakin efektif garam dalam mengedapkan protein.
3. Apa
nama protein yang dapat diendapakan dengan penambahan ammonium sulfat jenuh ?
Jawab:
Kolagen, kerati, protein globular, albumin, globulin, dan protein gabungan.
4. Apa
fungsi protein tersebut dalam darah dimana disintesis?
Jawab:
Fungsinya adalah membantu perbaikan jaringan otot, Mengatur tingkat gula dalam
darah, mengatur kadar insulin dan leusin, juga terlibat dalam mengendalikan
tingkat protein untuk di sentesis.
4.
Uji
Pengendapan Protein Dengan Logam Dan Asam Organik
1. Apa
yang dimaksud dengan denaturasi irreversible protein? Jelaskan?
Jawab:
Denaturasi irreversible merupakan peristiwa rusaknya srtuktur protein di mana
protein menggumpal yang tidak dapat lagi kembali struktur semula.
2. Jelaskan
mengapa susu atau putih telur dapat digunakan sebagai antidotum pada keracunan
logam-logam berat seperti Pb2+ atau Hg2+?
Jawab:
Karena adanya protein yang terdapat dalam susu murni atau putih telur.
3. Tuliskan
struktur kimia Asam Sulfosalisilat dan TCA?
Jawab: O OH
OH
5.
Uji
Biuret
1. Sebutkan
perbedaan antara polipeptida dan protein?
Jawab:
Perbedaan polipeptida dan protein yaitu:
Polipepetida mempunyai
bobot yang rendah atau kecil sedangkan protein mempunyai bobot yang tinggi atau
besar.
2. Pada
percobaan manakah ynag memberikan hasil negative pada uji biuret? Mengapa?
Jawab: Percobaan uji glisin karena di
dalam larutan glisin tidak mengandung atau tidak terdapat polipeptida.
6.
Uji
Ninhidrin
1. Sebutkan
perbedaan antara polipeptida dan protein ?
Jawab: Perbedaan
polipeptida dan protein yaitu:
Polipepetida
mempunyai bobot yang rendah atau kecil sedangkan protein mempunyai bobot yang
tinggi atau besar.
2. Pada
percobaan manakah yang memberikan hasil negative pada uji biuret? Mengapa?
Jawab:
Percobaan uji glisin karena di dalam larutan glisin tidak mengandung atau tidak
terdapat polipeptida.
3. Apakah
reaksi ninhidrin dapat digunakan untuk menentukan asam amino secara
kuantitatif? Jelaskan ?
Jawab: ya karena asam amino bebas akan bereaksi dengan
ninhidrin membentuk aldehida dengan 1 atom C lebih rendah dan melepaskan NH3
dan CH2.
4. Tuliskan
struktur kimia asam amino prolin dan hidrosikprolin?
Jawab:
CH2
CHOH
CH2 CH2
CH2 CH2
CH2 N CH
NH CH2 NH N- CH
CO - NH
CO OO
CH-CO- NH CO CH-CO CO
Y R X R
Glisin Prolin Glisin Hidrosikprolin
7.
Uji
Xantroprotein
1. Pada
percobaan, manakah yang memberikan hasil positif terhadap uji Xantroprotein?
Mengapa?
Jawab: pada percobaan
dengan menggunakan albumin karena pada albumin positif mengandung tirosin/
triptofan/ fenilalanin.
2. Tuliskan
struktur asam amino Fenilanin dan Triptofan!
Jawab:
Struktur asam amino
Fenilanin
Struktur asam amino
Triptofan
8.
Uji
Penentuan Titik Isoelektrik
1. Pada
Ph berapa diperoleh pengendpan kasein maksimal? Mengapa?
Jawab: Ph 3,8 karena
pada pH tersebut terdapat unsur Cu sehingga lebih banyak menghasilkan endapan.
2. Konfirmasikan
apakah sesuai dengan Pi kasein dalam table. Jelaskan!
Jawab: karena paling
tinggi pH nya.
3. Sebutkan
nama lain larutan Buffer?
Jawab: larutan penyangga.
4. Apa
fungsi larutan tersebut ?
Jawab: fungsi larutan
titik isoletrik untuk mengetahui titik isoletrik pH isoletrik dari protein
secara kualitatif.
5. Sebutkan
komposisi larutan, yaitu terdiri atas jenis senyawa apa saja!
Jawab: 1. Cu2+
2. Protein
3. kasein
thanks for your research really helped me in my homework
BalasHapuskok ndak bisa. minta bantuannya dong buat download.. makasih
BalasHapus